Projeto de proteína de novo de centros de reação fotoquímica

Nature Communications volume 13, número do artigo: 4937 (2022) Citar este artigo

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Complexos naturais de proteínas fotossintéticas capturam a luz solar para alimentar a catálise energética que sustenta a vida na Terra. No entanto, estas estruturas proteicas naturais carregam um legado evolutivo de complexidade e fragilidade que dificulta os esforços de reengenharia de proteínas e ofusca as regras de design subjacentes para a separação de cargas acionadas pela luz. O desenvolvimento de novo de uma proteína central de reação fotossintética simplificada pode esclarecer os princípios práticos de engenharia necessários para construir novas enzimas para uma conversão eficiente de energia solar em combustível. Aqui, relatamos o design racional, a estrutura cristalina de raios X e a atividade de transferência de elétrons de uma proteína multicofator que incorpora elementos essenciais de centros de reação fotossintética. Esta estrutura de proteína artificial modular e altamente estável pode ser reconstituída in vitro com centros redox intercambiáveis ​​para separação de carga fotoquímica em escala nanométrica. A espectroscopia de absorção transitória demonstra a oxidação de tirosina e aglomerados de metal do tipo Photosystem II, e medimos tempos de vida de separação de carga superiores a 100 ms, ideal para catálise ativada por luz. Este centro de reação projetado de novo baseia-se em diretrizes de engenharia estabelecidas para separação de carga em tríades fotoquímicas sintéticas anteriores e proteínas naturais modificadas, e mostra como a biologia sintética pode levar a uma nova geração de catalisadores movidos a luz geneticamente codificados para a produção de combustível solar.

A construção de novo de centros de reação fotossintética artificial oferece um meio de testar nossa compreensão do transporte biológico de elétrons e de reprojetar a fotossíntese de maneiras que possam ser direcionadas diretamente às necessidades humanas. Os centros de reação naturais atingem a separação de carga unidirecional ativada pela luz, manipulando as taxas de transferência de elétrons em cadeias de cofatores redox . O fluxo linear de elétrons em plantas verdes e cianobactérias começa com a água como fonte de elétrons para produzir equivalentes de H2 para energia química, liberando O2 no processo4,5. Os fototróficos oxigenados abrangem a ampla faixa redox entre a oxidação da água e a redução de prótons, usando dois centros de reação, os fotossistemas I e II (PSI e PSII), para absorver dois fótons para cada elétron captado da água . Em princípio, um único fóton visível absorvido pelos pigmentos naturais de clorofila é suficientemente energético para alimentar ambas as reações, sugerindo um caminho para aumentar a eficiência geral de conversão de energia solar em combustível . Nosso objetivo final é desenvolver um sistema fotossintético de centro de reação que suporte a oxidação da água e a redução de prótons com perda mínima de energia para o calor.

O progresso recente no design de proteínas de novo facilitou a ligação de múltiplas e variadas pequenas moléculas e íons metálicos dentro da distância de tunelamento de elétrons entre si9,10,11,12,13,14,15. O próximo desafio para a transdução de energia solar em uma proteína artificial é montar uma cadeia de transporte de elétrons em várias etapas que possa converter a energia dos fótons em um estado de carga separada que persista por tempo suficiente para ser usado em reações químicas, como a produção de combustível. Para este fim, projetamos uma maquete de proteína do centro de reação fotossintética (a maquete RC) e resolvemos sua estrutura cristalina de raios X em múltiplos estados de montagem. A maquete RC alcança separação de carga ativada por luz de longa duração e reproduz muitos dos elementos dos centros de reação naturais: oxidação de tirosina e aglomerados de metal que lembra o lado oxidante de água do PSII, bem como redução de aceitadores de baixo potencial, incluindo Coporfirinas conhecido por participar na redução de prótons para H216,17.

Os centros de reação fotossintética natural alcançam a separação fotoquímica de carga ancorando um pigmento ativado pela luz entre duas cadeias de transferência de elétrons. Uma cadeia fornece um aceitador de elétrons para o pigmento excitado e a outra um doador de elétrons que restaura o estado fundamental do pigmento enquanto cria um par doador-aceitador separado por carga (Fig. 1a). Embora cadeias de aceitação ou doação de elétrons tenham sido desenvolvidas em proteínas naturais modificadas 18,19,20,21,22,23,24,25,26 e em uma proteína de novo com um derivado de trisbipiridina de rutênio reticulado , nosso projeto condensa as cadeias estendidas de transferência de elétrons de centros de reação natural a uma tríade central elementar doador-pigmento-aceitador, simbolizada como DPA27,28.